SHD触媒トライアド
の SHD触媒トライアドその名前が示すように、一文字コードはそれぞれS、H、およびDであるアミノ酸（AA）セリン、ヒスチジン、およびアスパラギン酸からなる。
この種のトライアドは、例えば酵素内に存在します。 トリプシン、それは膵臓で見つけることができ、最初に不活性な前駆体として合成されます（それが必要になるまでその仕事をしません）。
トリプシンカットの特定のペプチドボンド
トリプシンの考えは、問題のペプチド結合が特定のペプチド結合に続く場合、それが特定のペプチド結合を加水分解することになっているということです。
強調表示された結合は、強調表示された結合が見つかった時点で酵素活性の間に加水分解されるペプチド結合です
アミノ酸ロール
セリン このトライアドでは素晴らしいものになるでしょう 求核剤それがプロトンを持っていないのであれば。それを脱プロトン化することは本当に助けになるでしょう。これを達成するために、私達はの効果に何かを達成する必要があります。 セリンのpKaを下げる プロトンを寄付したいのです。
ヒスチジン であることによって望ましい解決策になる 活性剤 セリンに。ヒスチジンのpKaは約6.04で、中性のセリンのpKaは約15.9なので、これが起こるのはそれだけでは不可能でしょうが…
しかしながら、 アスパラギン酸 親水性化合物として、それは酸であることを望み、その結果、ヒスチジンおよびアスパラギン酸の両方がＨ結合相互作用を形成する。
アスパラギン酸がヒスチジンのプロトンを望んでいるため、ヒスチジンはヒスチジンの使用を促 そのpKaを上げる その右上の陽子を保つために、 バランスをとる ヒスチジンとセリンの間のｐＫａの差は、セリンの脱プロトン化を促進してＨ結合相 互作用を形成する。
追加のボーナスとして、アスパラギン酸も 方向 その自由に回転するメチレン橋が所定の位置に保たれるようにヒスチジン。いいね！
まとめると、これらはトリプシン内で、例えば他のタンパク質の特定のペプチド結合の加水分解／開裂を触媒するために働く。
そのメカニズムは何ですか？
まあ、それはここでこの大きな図です：
- ヒスチジンはセリンからプロトンを盗み、それを活性化する。
- セリンは今やカルボニル炭素を攻撃して四面体型錯体に結合することができる。
- 複合体は骨格によって安定化されている
# "NH"# 同じセリンのそれと同様に近くのグリシンから。ヒスチジンはアスパラギン酸によって方向づけられています。四面体型錯体は崩壊してペプチド結合を切断し、そして得られる# "NH"# プロトンをヒスチジンから盗みます。 - ヒスチジンは、アスパラギン酸によって安定化された後でもそのpKaが上昇している（弱い酸になる）ため、水からプロトンを取り込むことができます。
- 水酸化物は、次に第二の求核攻撃のためにカルボニル炭素を攻撃することができる大きな求核剤である。
- やはり骨格によって安定化された四面体型錯体
# "NH"# グリシンおよび同じセリン上では、次いで崩壊し、セリンを直ちに開裂し、そして前と同様にヒスチジンからプロトンを掴むことができる。 - ペプチド結合の加水分解の結果、カルボン酸で終わります。